BY = Mme BENHAMZA
1- Acide aminés
Les acides aminés sont les monomères de protides (doc 1).
Un atome de carbone asymétrique est relié par des liaisons simples à 4 atomes ou groupes d’atomes différents. Les atomes de carbone asymétriques sont identifiés par une étoile soit C*.
La représentation de Fischer d’un acide aminé permet de représenter l’atome de carbone asymétrique au centre et d’orienter la fonction carboxyle vers le haut et le radical vers le bas. Cela conduit à deux configurations spatiales différentes (doc 2) selon la position du groupement amine liée au carbone asymétrique :
- les acides aminés ayant leur groupement amine à gauche font partie de la série L
- les acides aminés ayant leur groupement amine à droite font partie de la série D.
Les acides aminés synthétisées par les êtres vivants appartiennent à la série L.
2- Structure primaire d’une protéine
Les protéines sont des polymères des protides composés de plusieurs acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
Selon le nombre d’acides aminés, les polymères protidiques présentent un nom spécifique :
- un dipeptide est un dimère protidique composé de 2 acides aminés reliés par une liaison peptidique ;
- un tripeptide (doc 3) est un polymère protidique composé de 3 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques ;
- un oligopeptide est un polymère protidique composé de moins de 12 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques ;
- un peptide est un polymère protidique composé de moins de 50 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques ;
- un polypeptide est un polymère protidique composé de 50 à 100 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques ;
- une protéine est un polymère protidique composé de plus de 100 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Une liaison peptidique (docs 3 et 6) est une liaison amide soit :
- le groupe C=O provenant de l’acide aminé précédent la liaison peptidique
- le groupe N-H provenant de l’acide aminé qui suit la liaison.
Un polymère protidique comme un peptide ou une protéine possède deux extrémités (docs 3 et 6) :
- l’extrémité N-terminale formée par la fonction amine libre du premier acide aminé
- l’extrémité C-terminale formée par la fonction carboxyle libre du dernier acide aminé.
La structure primaire réside dans l’enchaînement des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques (docs 3 et 5 et 7).
3- Structure secondaire d’une protéine
La structure secondaire (docs 4 et 5 et 7) d’une protéine se résume en la présence d’hélice alpha, des feuillets beta ainsi que les coudes.
4- Structure tertiaire d’une protéine
Pour l’obtention de la structure tertiaire (docs 5 et 7) d’une protéine, il existe 4 types de liaisons :
- l’interaction hydrophobe : il s’agit d’une liaison entre deux groupes d’atomes hydrophobes
- la liaison hydrogène : il s’agit d’une liaison formée entre des électrons d’un atome peu électronégatif et d’un atome très électronégatif
- la liaison ionique : il s’agit d’une liaison formée entre deux atomes de charges opposées
- le pont disulfure : il s’agit d’une liaison covalente entre 2 roupements thiols SH ce qui forme S-S.
5- Structure quaternaire d’une protéine
La structure quaternaire (docs 5 et 7) est définie par la composition de plusieurs polypeptides chez certaines protéines.
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